Kolagen

KOLAGEN
Określona grupa białek, które posiadają charakterystyczną strukturę molekularną. Słowo kolagen wywodzi się z języka greckiego: cola – klej oraz genno – rodzić. „Klejorodny” – nazwa ta w pełni odzwierciedla podstawową funckję kolagenu – jest to białko, które „klei”, „spaja” elementy komórkowe, zapewniając integralność narządom i strukturom.

Kolagen różni się pod wieloma względami od innych protein. Posiada nietypowy skład aminokwasów, w którym dominuje glicyna i prolina oraz dwa aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z translacji w rybosomach – hydroksyprolina i hydroksylizyna. Powstają one z proliny i lizyny w unikalnym procesie enzymatycznym, który wymaga obecności witaminy C.

Kolejną szczególną cechą kolagenu jest rzadko spotykana w przyrodzie regularność rozmieszczenia aminokwasów w łańcuchach peptydowych – zawsze tworzą one „trójki” i zawsze pierwszym aminokwasem w tej trójkowej sekwencji jest glicyna. Ta niezwykła regularność sekwencji aminokwasów sprawia, że spirale peptydowe spontanicznie skręcają się na kształt trój-żyłowej linki. Dzięki unikalnej budowie potrójnej helisy oraz silnym wiązaniom aminokwasów, włókna kolagenowe zapewniają tkankom niezwykłą wytrzymałość przy zachowaniu dużej elastyczności. (9)

Dotychczas zidentyfikowano 29 typów kolagenu, różniących się strukturą, funkcją, rozmieszczeniem w tkankach oraz ilością, w jakiej występują w organizmie. (22) W oparciu o liczne prace badawcze wykazano, że w tkankach, takich jak skóra, ścięgna, rogówka, ściana aorty i owodnia, głównym składnikiem włókien jest kolagen typu I i III. Oba typy cząsteczek tworzą mieszane włókna, powiązane wiązaniami poprzecznymi. Ich wzajemne proporcje decydują o końcowej średnicy i architekturze wiązki włókien kolagenu. Typ I kolagenu tworzy włókna grubsze i odpowiada za wytrzymałość tkanki łącznej na czynniki mechaniczne. Natomiast w skład kolagenu typu III wchodzą cienkie, pojedyncze włókna, charakterystyczne głównie dla tkanek o pewnym stopniu elastyczności i plastyczności. Wytwarzanie wiązań poprzecznych, łączących łańcuchy tej samej cząsteczki oraz sąsiednich cząsteczek kolagenu (tzw. „dojrzewanie kolagenu”), powoduje stabilizację struktur kolagenowych, utratę zdolności wiązania wody i wzrost oporności na działanie proteaz.

W organizmie stale zachodzi biosynteza i degradacja enzymatyczna kolagenu, a równowaga tego procesu jest niezbędna dla zachowania jego aktualnego składu w danej strukturze oraz właściwości danej tkanki. Do obniżenia syntezy kolagenu dochodzi w procesie starzenia się skóry. Szczególnie drastyczny jest spadek kolagenu typu III, który dominuje w młodej skórze, a w miarę upływu czasu zastępowany jest przez kolagen typu I. Stwierdzono również, że kolagen zmienia swoją budowę pod wpływem czynników zewnętrznych, takich jak obciążenia mechaniczne, zmiany hormonalne czy naczyniowe.

Wysokie stężenie wolnych rodników tlenowych zwiększa syntezę elastyny – enzymu, który odgrywa rolę w niszczeniu kolagenu międzykomórkowego oraz związanych z nim mikrofibrylli. Oprócz wymienionych mechanizmów proteolitycznych w skórze wystawionej na działanie słońca zmniejsza się stężenie prekursorów kolagenu typu I i III. (20)

Możesz również polubić…